Шапероны | Функции и типы

Описание: В молекулярной биологии молекулярные шапероны – это белки, способствующие ковалентному сворачиванию/разворачиванию, а также сборке/разборке других макромолекулярных структур. Шапероны присутствуют, когда макромолекулы выполняют свои обычные биологические функции и правильно завершили процессы сворачивания и/или сборки. Шапероны в первую очередь отвечают за сворачивание белков. Первый белок, названный шапероном, способствует сборке нуклеосом из свёрнутых гистонов и ДНК, и такие шапероны, особенно в ядре, отвечают за сборку свёрнутых субъединиц в олигомерные структуры.
Одна из основных функций шаперонов – предотвращение агрегации как вновь синтезированных полипептидных цепей, так и собранных субъединиц в нефункциональные структуры. Именно по этой причине многие шапероны, но далеко не все, являются белками теплового шока (БТШ), поскольку тенденция к агрегации возрастает по мере денатурации белков под действием стресса. В этом случае шапероны не передают никакой дополнительной стерической информации, необходимой для сворачивания белков. Однако некоторые высокоспецифичные «стерические шапероны» передают уникальную структурную (стерическую) информацию белкам, которые не могут сворачиваться спонтанно. Такие белки нарушают догму Анфинсена, требуя для правильного сворачивания белковой динамики.

Многие шапероны являются тепловыми белками S, то есть белками, экспрессирующимися в ответ на повышенные температуры или другие клеточные стрессы. Причина такого поведения заключается в том, что сворачивание белков сильно зависит от тепла, и поэтому некоторые шапероны действуют, предотвращая или корректируя повреждения, вызванные неправильным сворачиванием. Другие шапероны участвуют в сворачивании вновь синтезированных белков по мере их выхода из рибосомы. Хотя большинство вновь синтезированных белков могут сворачиваться без шаперонов, меньшинству они строго необходимы для этого.
Hsp 60 и Hsp 70 часто транслируются для сворачивания белков.

Некоторые шаперонные системы действуют как фолдазы: они поддерживают сворачивание белков АТФ-зависимым образом (например, система GroEL/GroES или DnaK/DnaJ/GrpE). Другие шапероны действуют как холдазы: они связывают интермедиаты сворачивания, предотвращая их агрегацию, например, DnaJ или Hsp33.

В эндоплазматическом ретикулуме (ЭР) присутствуют общие, лектиновые и неклассические молекулярные шапероны, способствующие сворачиванию белков.

Общие шапероны: GRP78/BiP, GRP94, GRP170.
Лектиновые шапероны: кальнексин и кальретикулин
Неклассические молекулярные шапероны: HSP47 и ERp29
Шапероны фолдинга:
Протеиндисульфидизомераза (PDI),
Пептидилпролилцис-транс-изомераза (PPI),
ERp57