АТФ и ферменты

Описание: В этом видео объясняется структура и функции АТФ (аденозинтрифосфата) и ферментов на клеточном уровне.

ТРАНСКРИПЦИЯ:
АТФ необходим для всех наших жизненных функций и является практически одной из немногих форм энергии, которую наша клетка использует для различных и многочисленных процессов. АТФ используется практически для всего: от перекачки молекул через клеточную мембрану до получения энергии для марафона. Причина, по которой АТФ так энергоёмок, заключается в трёх прикреплённых к нему фосфатных группах. АТФ расшифровывается как аденозинтрифосфат, где «три» означает, что к нему присоединены три фосфатные группы. При использовании АТФ он распадается на одну фосфатную группу и АДФ. АДФ — это аденозиндифосфат, а «ди» означает, что теперь есть две фосфатные группы.
Возвращаясь к тому, почему АТФ содержит так много энергии: видите ли вы, что все три фосфатные группы имеют отрицательный заряд? Эти отрицательные заряды отталкиваются друг от друга, и требуется очень много энергии, чтобы удержать их вместе в одной молекуле АТФ. Энергия, затрачиваемая на удержание этих групп вместе, показывает, сколько энергии на самом деле есть в молекуле АТФ.

Вот схема структуры АТФ. Она состоит из рибозы, аденинового основания и трёх фосфатных групп.

Ферменты – это белки, катализирующие реакции, то есть химические реакции могут начинаться быстрее. Они на самом деле не ускоряют время реакции, а просто ускоряют её. Представьте себе: вы хотите как можно скорее уйти из школы, чтобы вздремнуть. Поездка на машине доставит вас домой быстрее, но вы всё равно вздремнёте после этого и заведёте будильник, скажем, на три часа. С другой стороны, если вы пойдёте домой пешком, вы вернётесь домой позже, но всё равно заведёте будильник на три часа после начала сна. Ферменты подобны автомобилю – они не ускоряют реакцию, а просто ускоряют её начало. Всё это означает, что они снижают энергию активационного барьера. Что это такое?
Энергия активации — это количество энергии, необходимое для начала химической реакции. Снижая этот барьер, ферменты уменьшают количество энергии, необходимой для начала химической реакции, что позволяет им начаться раньше. Вот типичный график, который можно увидеть, сравнивая ферменты и энергию активации. Это исходная энергия активации, но теперь фермент снижает её, чтобы уменьшить требуемое количество энергии. Теперь реакция может произойти гораздо быстрее.

Ферменты также чрезвычайно специфичны и могут работать только с определёнными субстратами. Субстраты — это молекулы, с которыми работают ферменты. Ферменты не расходуются и не изменяются после реакции. После завершения реакции фермент возвращается к своей исходной форме. Когда фермент изменяется подобным образом при присоединении субстрата, это называется моделью индуцированного соответствия. Субстрат захватывается активным центром, а фермент обхватывает его и лучше к нему подходит. Как видите, после завершения реакции фермент возвращается к своей нормальной форме. Некоторые ферменты даже синтезируют АТФ посредством процесса, называемого субстратным фосфорилированием. В этом процессе фермент может переносить фосфатную группу с одного субстрата на другую молекулу АДФ.
Кроме того, существуют другие молекулы, называемые кофакторами и коферментами. Некоторым ферментам эти молекулы необходимы для правильного функционирования. Кофакторы и коферменты помогают ферменту различными способами, например, выступая в качестве исходного материала для реакции или слегка изменяя его форму. Коферменты – это органические помощники ферментов, а кофакторы – нет.
Наконец, распространённая идея, часто повторяемая в биологии АП, заключается в том, что белки и ферменты могут денатурировать при слишком высоких или слишком низких температурах и pH. На денатурацию могут влиять и другие факторы, например, растворы с высоким содержанием солей. Денатурация означает, что белок как бы расщепляется и становится нефункциональным. Давайте посмотрим на эти графики.
На этом графике показана оптимальная температура для определённого фермента, обнаруженного в организме, процветающем в горячих источниках. Как видите, в левой части графика скорость реакции медленно растёт и достигает пика при оптимальной температуре, которая чрезвычайно высока. Важно отметить, что более низкие температуры не оказывают такого пагубного эффекта, как высокие; они в основном просто замедляют скорость реакции. Это видно в правой части графика, где наблюдается резкий спад, вызванный перегревом белка. Если фермент денатурирует при высоких температурах, он просто не может функционировать.
Последний график, который мы рассмотрим сегодня, — это график pH. Он очень похож на график температуры и показывает оптимальный pH для желудочного фермента. Конечно, в желудке очень кислая среда, поэтому вполне логично, что оптимальный pH для этого белка очень низкий. Любое слишком высокое или слишком низкое значение pH также может денатурировать ферменты, делая их неспособными функционировать.