Sarkomer - Aufbau und Funktion / Aktinfilament / Myosinfilament [Biologie / Sport Oberstufe, 2/6]

Описание: In diesem Video werden wir uns angucken, wie ein Sarkomer als die funktionell kleinste Einheit eines Muskels aufgebaut ist. Es ist eingebettet in eine Videoreihe rund um das Thema Muskulatur. Wie ein Muskel aufgebaut ist, haben wir bereits im letzten Video besprochen – wir wissen, dass ein Skelettmuskel aus Muskelfaserbündeln besteht, und jedes dieser Bündel eine Vielzahl von Muskelfasern enthält. Eine einzelne Muskelfaser wiederum enthält zahlreiche Myofibrillen, welche wiederum aus hintereinander liegenden Sarkomeren aufgebaut sind.
Wenn wir uns eine einzelne Myofibrille herauspicken, kann man die hintereinander liegenden Sarkomere gut erkennen – hier ist exemplarisch ein Sarkomer farblich hervorgehoben.
Ein Sarkomer ist also die kleinste funktionelle Einheit des Skelettmuskels – und es ist hochkomplex strukturiert: Es handelt sich um einen Verband von dicken Myosin- (hier in rot dargestellt) und dünnen Actinfilamenten, hier in blau dargestellt. Die überlappende Anordnung der Actin- und Myosinfilamente in den Sarkomeren verleiht der Skelettmuskulatur ihr quergestreiftes Aussehen.
Das Verständnis um den Aufbau eines Sarkomers ist unerlässlich, um zu verstehen, wie ein Muskel kontrahiert – sich zusammenzieht, - ein Vorgang, den wir uns im nächsten Video detailliert angucken werden. Es sind nämlich die Sarkomere, die kontraktil sind – also zur Kontraktion befähigt – und so überhaupt erst erlauben, dass ein Muskel wie z.B. der Bizeps verformbar ist – sich zusammenzieht, wenn man ihn anspannt und wieder entspannt.
Welcher Bestandteil genau die Elastizität und Verformbarkeit eines Muskels ermöglicht, werden wir nachfolgend auf den Grund gehen.
Wie bereits erwähnt, handelt es sich bei einem Sarkomer um einen Verband von sich überlappenden Myosin- und Actinfilamenten. Ihr seht, dass die Actinmoleküle sich zu dünnen Filamenten anordnen, und die Mysoinfilamente als dicke Filamente sichtbar sind. Jedes Sarkomer ist von einer sogenannten Z-Scheibe begrenzt - Strukturen, die zur Fixierung der Aktinfilamente dienen. In der Mitte eines Sarkomers ist die A-Bande lokalisiert – diese enthält sämtliche Myosinfilamente. Darüber hinaus sind zwei weitere Bereiche zu unterscheiden: Die H-Zone und die I-Bande – beides Bereiche, in denen Actin- und Myosinfilamente im entspannten Muskel nicht überlappen. Innerhalb der H-Zone gibt es zudem einen Streifen, der als M-Linie bezeichnet wird: Dieser Bereich enthält Proteine, die dafür verantwortlich sind, die Myosinfilamente zu stabilisieren.
Bei diesen Proteinen handelt es sich um ein Protein namens Titin – es ist das größte Protein im menschlichen Körper und ist aus über 30.000 Aminosäuren aufgebaut. Die Größe lässt sich hier insofern erahnen, als dass sich dieses Protein über die ganze Länge des Sarkomers erstreckt – von Z-Scheibe zu Z-Scheibe und damit auch mitten durch ein Myosinfilament. Der Biologie-Lehbuchklassiker, der Purves, vergleicht die Eigenschaft von Titinmolekülen zwischen den Enden der Myosinfilamenten und den Z-Scheiben mit einem Bungee-Seil – wie ein Bungee-Seil sind Titin-Moleküle hier äußerst dehnbar. Gerade im entspannten Skelettmuskel geht der Dehnungswiderstand vor allem auf die Elastizität der Titinmoleküle zurück.
Dem Vorgang, wie ein Muskel sich verformt, wenn er kontrahiert, liegt jedoch ein anderer molekularer Mechanismus zugrunde. Die Verkürzung des Muskels wird dadurch hervorgerufen, dass Actin- und Myosinfilamente aneinander vorbeigleiten – ohne, dass sie dabei ihre Länge verändern. Ein Vorgang, den wir uns im nächsten Video genauer angucken.